概述^[1]

SUC-AAPF-PNA为AC-ASP-GLU-VAL-ASP-PNA的缩写，可用于药理实验研究。

应用^[1]

SUC-AAPF-PNA可用于验证蛋白酶的抑制活性，如作为底物测定肽酶家族的抑制活性，肽酶家族S2A或S1E的丝氨酸蛋白酶新种类，其在存在铜(Cu2+)时是稳定的，或只被铜抑制到有限的程度。也公开了针对这种影响的潜在的相关结构特性。这个种类的蛋白酶包括来源于Brachysporiellagayana、达松维尔拟诺卡氏菌达松维尔亚种、Nocardiopsisprasina、和Nocardiopsisalba的蛋白酶，但是排除来源于金龟子绿僵菌和拟诺卡氏菌种NRRL18262的已知蛋白酶。剂量/反应曲线(OD405/min对(mg酶)/l)显示任何测定蛋白酶都没有受到Fe2+、Zn2+、Mg2+、Mn2+或氯化胆碱(加入分析缓冲液的浓度为1mM)的抑制。然而Cu2+，抑制所有测试的蛋白酶(至不同的程度)。

首先，用1mg/l的酶剂量测试多种Cu2+浓度的影响。至少在0至1mMCu2+的范围内，似乎在抑制和Cu2+的浓度之间有线性关系，抑制显示随着Cu2+浓度增加其本身使酶活性降低(从剂量/反应曲线的线性部分测量酶活性为平均的OD405增加/时间)。结果显示测试的多种蛋白酶相对于对照实验的活性(酶浓度为1mg/l，利用1mM浓度的Cu2+，并且利用Suc‑AAPF‑pNA作为底物，在pH7和25℃)，对照实验除没有加入Cu2+外是完全相同的。在存在浓度为1mM的多种抑制剂时，如上所述测试多种蛋白酶的稳定性。对一些蛋白酶的稳定性有影响的唯一抑制剂是Cu2+。然而，这个抑制剂对所有蛋白酶的影响是不相同的；在存在1mMCu2+时，蛋白酶18和Brachysporiella蛋白酶实际上是稳定的，而其他的蛋白酶不是。

主要参考资料

[1] CN200480009201.2蛋白酶